Les Métalloprotéases Matricielles (MMP) constituent une famille de protéases impliquées dans la dégradation protéolytique de nombreuses protéines de la matrice extracellulaire mais aussi de protéines non matricielles. Elles peuvent dégrader tous les composants de la matrice extracellulaire et donc du derme, mais également les facteurs de croissance, freinant ainsi la stimulation de la cicatrisation.
Ce sont des enzymes particulières.
Elles agissent par clivage de la protéine en peptides ou en acides aminés, soit au niveau de sites spécifiques, soit à l’une ou l’autre des extrémités de la chaîne protéique.
Pour agir, ces enzymes nécessitent d’être activées et il s’agira le plus souvent de la présence d’un ion divalent comme le calcium ou le zinc. Ces ions divalents sont des cofacteurs essentiels. En leur absence, les métalloprotéases sont présentes mais ne sont pas actives.
Chez l’homme, ces enzymes protéases sont produites par les différentes cellules dermiques et sanguines, sous forme inactive.
Dans les plaies, ce sont les protéases humaines qui dominent, mais les bactéries également sont aussi capables de synthétiser leurs propres protéases.
Il existe 5 grands groupes de protéases, classées selon leur mécanisme d'action et l'acide aminé (sérine, thréonine, acide aspartatique, cystéine, acide glutamique) ou l’ion divalent directement impliqué dans ce mécanisme.
| Protéases à sérine | Plasmine |
| Protéase à cystéine | Chymotrypsine |
| Aspartyl-protéases | Pepsine |
Métalloprotéases matricielles | MMP-1 (collagénase) MMP-2, -9 (gélatinase A,B) MMP-3 (stromélysine 1) MMP-7 (matrilysine) MMP-8 (collagénase des neutrophiles) MMP-10 (stromélysine 2) MMP-12 (émastase des macrophages) MMP-13 (collagénase 3) MMP-14 à 17 (MMP membranaires) |
Les différentes familles de protéases